答：首先我们剖析一下Protein A/G纯化的原理： Protein A是一种金黄色葡萄球菌(Protein G是一种链球菌株)细胞壁蛋白质，能特异性地与人和哺乳动物抗体（主要是IgG）的Fc区结合(有时结合少许IgM)，故此可以分离出IgG抗体。但是Protein A/G却无法区分特异性IgG的Fc段 还是非特异性IgG 的Fc段，故此Protein A/G纯化出的是总的IgG蛋白。

腹水腹水中含有白蛋白、y球蛋白、巨球蛋白、转铁蛋白、细胞及其残片、脂肪、小鼠的各种杂蛋白（如游离的鼠IgG、IgM），而我们真正需要的抗体只占很少的一部分（大约占15%左右）；而抗血清中的有效抗体也只占总IgG的30%左右，其余都是无关的IgG或无用的抗体；所以Protein A/G纯化的抗体看似“很纯”（电泳图）其实真正有效的 “目的抗体 ”单抗只占比75%左右，（兔）多抗只占比30%左右。

而Protein A/G纯化出的是总的IgG蛋白，无法将非目的IgG和目的抗体IgG分离出来，纯化的IgG分子量都是150KD，电泳条带都是一样的。

所以有时用Protein A/G纯化的抗体，电泳很纯但做WB时却并不理想，这是纯化方法和纯化工艺的不当引起的。